Бета лактальбумин что это

Бета-лактоглобулин – глобулиновый белок, присутствующий в коровьем молоке. Однако в грудном молоке этот белок отсутствует. Среди всех белков, присутствующих в коровьем молоке, бета-лактоглобулин является сильнейшим аллергеном. Однако этот белок разрушается при 20-минутном кипячении.

Чувствительность к нему может возникнуть еще в материнской утробе, если мать во время беременности или лактации злоупотребляет молочными продуктами. Большинство случаев аллергии на бета-лактоглобулин является IgE-обусловленными реакциями.
Как ни странно, при аллергии на бета-лактоглобулин иногда может возникнуть перекрёстная аллергическая реакция на говядину.

Чаще всего клиническими проявлениями подобной аллергии бывают кожные проявления: (экзема, зудящая сыпь, дерматит), гастроэнтеральные симптомы (боли в районе живота, диарея, рвота и запор), иногда проявляются респираторные явления (ринит, кашель, приступы удушья).

Здоровья Вам и Вашим питомцам!

Аллергия на БКМ и яйцо. Что будет, если не держать диету?

Постоянно пополняемая, энциклопедия животных поможет вам узнать много нового о мире вокруг вас и взглянуть на него другими глазами.

Здесь вы можете найти различные заболевания животных классифицированные по разным категориям
Этот раздел поможет вам определить какие симптомы соответствуют определенной болезни
Опровержение широкораспространенных заблуждений, касающихся животного мира
Найдите значение любого интересующего вас ветеринарного термина

Представлены статьи по наиболее актуальным вопросам. Для Вашего удобства статьи разбиты по рубрикам.

От расстройств кровообращения периферии и самого сердца преимущественно страдают собаки старшей возрастной группы, у которых уже имеются хронические заболевания клапанов, стенки сердца, а также аритмии, дыхательная недостаточность, системная гипертензия. Причиной нарушения снабжения стенки сердца кровью и, как следствие, возникновения.

18 июля 2023

Гипофизарно-зависимый гиперадренокортицизм (ГЗГ) собак, также известный как синдром Кушинга, является распространенным эндокринным заболеванием у пожилых собак. Это заболевание вызвано аденомой гипофиза (АГ), которая секретирует несоответствующее количество адренокортикотропного гормона (АКТГ), что приводит к двусторонней гиперплазии.

Источник: www.zoovet.ru

Бета-лактоглобулин — Beta-lactoglobulin

β-лактоглобулин (BLG) является основным сывороточный протеин из корова и овца с молоко (~ 3 г / л), а также присутствует у многих других видов млекопитающих; заметным исключением являются люди. Его структура, свойства и биологическая роль неоднократно пересматривались. [1] [2] [3] [4]

Аллергия на молочный белок | Доктор Комаровский

• 1 Функция
• 2 Структура
• 3 Клиническое значение
• 4 Функция
• 5 Рекомендации

Функция

В отличие от другого основного сывороточного протеина, α-лактальбумин, четкой функции β-лактоглобулина не выявлено, несмотря на то, что он составляет наибольшую часть фракционного состава глобулярных белков, выделенных из сыворотки (β-лактоглобулин ≈⁠ 65%, α-лактальбумин ≈⁠⁠ ⁠25%, сывороточный альбумин ≈⁠⁠ ⁠8%, прочие ≈⁠ ⁠2%). β-лактоглобулин — это липокалин белок и может связывать многие гидрофобный молекулы, предполагая роль в их транспорте. β-лактоглобулин также может связывать железо через сидерофоры [5] и, таким образом, может играть роль в борьбе с патогенами. Гомолог β-лактоглобулина отсутствует в грудном молоке человека. [6]

Структура

Было идентифицировано несколько вариантов, основные из которых у коровы обозначены A и B. Из-за его обилия и простоты очистки он был подвергнут широкому спектру биофизических исследований. Его структура несколько раз определялась Рентгеновская кристаллография и ЯМР. [7] β-лактоглобулин представляет прямой интерес для пищевая промышленность так как его свойства могут быть по-разному выгодными или невыгодными в молочный продукты и обработка. [8]

Бычий β-лактоглобулин — это относительно небольшой белок из 162 остатки, с 18,4 кДа. В физиологические условия он преимущественно димерный, но диссоциирует на мономер ниже pH 3, сохраняя его родное государство как определено с помощью ЯМР. [9] И наоборот, β-лактоглобулин также встречается в тетрамерном, [10] октамерный [11] и другие мультимерные [12] агрегация формируется в различных природных условиях.

формы растворов β-лактоглобулина гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована для агрегации. [13] При длительном нагревании при низком pH и низком ионная сила образуется прозрачный «тонконитевый» гель, в котором молекулы белка собираются в длинные жесткие волокна.

β-Лактоглобулин — основной компонент молочная кожа, коагулирующие и денатурирующие при кипении молока. После денатурирования β-лактоглобулин образует тонкую гелеобразную пленку на поверхности молока.

Промежуточные продукты сворачивания для этого белка можно изучить с помощью световой спектроскопии и денатурирования. Такие эксперименты показывают необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представляет собой бета-лист. Evolution, вероятно, выбрала спиральный промежуточный продукт, чтобы избежать агрегации в процессе складывания. [14]

Клиническое значение

Поскольку молоко является известным аллергеном, [15] производителям необходимо доказать наличие или отсутствие β-лактоглобулина, чтобы гарантировать, что их маркировка соответствует требованиям Директивы ЕС. Лаборатории тестирования пищевых продуктов могут использовать иммуноферментный анализ методы выявления и количественного определения β-лактоглобулина в пищевых продуктах.

Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина микробной трансглутаминазой снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко. [16]

Функция

Рекомендации

1. ^ Сян Л., Мелтон Л., Люнг К. Х. (2019). «Взаимодействие β-лактоглобулина с малыми молекулами». В Varelis P, Melton L, Shahidi F (ред.). Энциклопедия пищевой химии. Vol. 2. Эльзевир. С. 560–565. Дои:10.1016 / B978-0-08-100596-5.21488-1. ISBN9780128140451 .
2. ^ Сойер Л. (1992). «Бета-лактоглобулин». В Fox PF, McSweeney PL (ред.). Продвинутая химия молочных продуктов: 1. Белки.. Прикладная наука Elsevier. С. 141–190. Дои:10.1007/978-1-4419-8602-3_7. ISBN978-1-4419-8602-3 .
3. ^ Сойер Л., Контопидис Г. (октябрь 2000 г.). «Основной липокалин, бычий бета-лактоглобулин». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Структура белка и молекулярная энзимология. 1482 (1–2): 136–48. Дои:10.1016 / s0167-4838 (00) 00160-6. PMID11058756.
4. ^ Контопидис Г., Холт С., Сойер Л. (апрель 2004 г.). «Приглашенный обзор: β-лактоглобулин: связывающие свойства, структура и функция». Журнал молочной науки. 87 (4): 785–96. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (04) 73222-1. PMID15259212.
5. ^ Roth-Walter F, Pacios LF, Gomez-Casado C, Hofstetter G, Roth GA, Singer J, et al. (2014-01-01). «Главный аллерген коровьего молока, Bos d 5, манипулирует Т-хелперами в зависимости от его нагрузки железом, связанным с сидерофором». PLOS ONE. 9 (8): e104803. Bibcode:2014PLoSO . 9j4803R. Дои:10.1371 / journal.pone.0104803. ЧВК4130594 . PMID25117976.
6. ^ Fiocchi A, Brozek J, Schünemann H, Bahna SL, von Berg A, Beyer K и др. (Апрель 2010 г.). «Рекомендации Всемирной организации по аллергии (WAO) по диагностике и обоснованию действий против аллергии на коровье молоко (DRACMA)». Журнал Всемирной организации аллергии. 3 (4): 57–161. Дои:10.1097 / WOX.0b013e3181defeb9. ЧВК3488907 . PMID23268426.
7. ^PDB: 3BLG ​; Qin BY, Bewley MC, Creamer LK, Baker HM, Baker EN, Jameson GB (октябрь 1998 г.). «Структурные основы перехода Танфорда бычьего бета-лактоглобулина». Биохимия. 37 (40): 14014–23. Дои:10.1021 / bi981016t. PMID9760236.
8. ^ Йост Р. (1993). «Функциональные характеристики молочных белков». Тенденции в пищевой науке и технологиях. 4 (9): 283–288. Дои:10.1016 / 0924-2244 (93) 90071-Н.
9. ^ Уринова С., Смит М.Х., Джеймсон Г.Б., Урин Д., Сойер Л., Барлоу П.Н. (апрель 2000 г.). «Структурные изменения, сопровождающие рН-индуцированную диссоциацию димера бета-лактоглобулина». Биохимия. 39 (13): 3565–74. Дои:10.1021 / bi992629o. PMID10736155.
10. ^ Тимашев С.Н., Тауненд Р. (1964). «Структура тетрамера β-лактоглобулина». Природа. 203 (4944): 517–519. Bibcode:1964Натура.203..517Т. Дои:10.1038 / 203517a0. S2CID4190604.
11. ^ Gottschalk M, Nilsson H, Roos H, Halle B (ноябрь 2003 г.). «Самоассоциация белков в растворе: димер бета-лактоглобулина крупного рогатого скота и октамер». Белковая наука. 12 (11): 2404–11. Дои:10.1110 / л.с. 0305903. ЧВК2366967 . PMID14573854.
12. ^ Риццути Б., Заппоне Б., депутат Де Санто, Гуцци Р. (январь 2010 г.). «Нативный бета-лактоглобулин самособирается в гексагональную столбчатую фазу на твердой поверхности». Langmuir. 26 (2): 1090–5. Дои:10.1021 / la902464f. PMID19877696.
13. ^ Бромли EH, Кребс MR, Дональд AM (2005). «Агрегация по шкале длины в бета-лактоглобулин». Фарадеевские дискуссии. 128: 13–27. Дои:10.1039 / b403014a. PMID15658764.
14. ^ Куваджима К., Ямая Х., Сугай С. (декабрь 1996 г.). «Промежуточный продукт фазы взрыва в рефолдинге бета-лактоглобулина, изученный с помощью кругового дихроизма остановленного потока и абсорбционной спектроскопии». Журнал молекулярной биологии. 264 (4): 806–22. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0678. PMID8980687.
15. ^ перечислено в Приложении IIIa Директивы 2000/13 / EC
16. ^ Оливье К.Э., Лима Р.П., Пинто Д.Г., Сантос Р.А., Силва Г.К., Лорена С.Л. и др. (Октябрь 2012 г.). «В поисках стратегии индукции толерантности к аллергии на коровье молоко: значительное снижение аллергенности на бета-лактоглобулин посредством полимеризации трансглутаминазы / цистеина». Клиники. 67 (10): 1171–9. Дои:10.6061 / клиники / 2012 (10) 09. ЧВК3460020 . PMID23070344.

• альфа-1 (Альфа-1-антихимотрипсин, Альфа-1-антитрипсин )
• альфа-2 (Альфа 2-антиплазмин )
• Антитромбин (Кофактор гепарина II )

• альфа-1 (Транскортин )
• альфа-2 (Церулоплазмин )
• Белок, связывающий ретинол

Источник: iiwiki.ru

Бета-лактоглобулин — Beta-lactoglobulin

β-лактоглобулин (BLG) является основным сывороточный протеин из корова и овца с молоко (~ 3 г / л), а также присутствует у многих других видов млекопитающих; заметным исключением являются люди. Его структура, свойства и биологическая роль неоднократно пересматривались. [1] [2] [3] [4]

• 1 Функция
• 2 Структура
• 3 Клиническое значение
• 4 Функция
• 5 Рекомендации

Функция

В отличие от другого основного сывороточного протеина, α-лактальбумин, четкой функции β-лактоглобулина не выявлено, несмотря на то, что он составляет наибольшую часть фракционного состава глобулярных белков, выделенных из сыворотки (β-лактоглобулин ≈⁠ 65%, α-лактальбумин ≈⁠⁠ ⁠25%, сывороточный альбумин ≈⁠⁠ ⁠8%, прочие ≈⁠ ⁠2%). β-лактоглобулин — это липокалин белок и может связывать многие гидрофобный молекулы, предполагая роль в их транспорте. β-лактоглобулин также может связывать железо через сидерофоры [5] и, таким образом, может играть роль в борьбе с патогенами. Гомолог β-лактоглобулина отсутствует в грудном молоке человека. [6]

Структура

Было идентифицировано несколько вариантов, основные из которых у коровы обозначены A и B. Из-за его обилия и простоты очистки он был подвергнут широкому спектру биофизических исследований. Его структура несколько раз определялась Рентгеновская кристаллография и ЯМР. [7] β-лактоглобулин представляет прямой интерес для пищевая промышленность так как его свойства могут быть по-разному выгодными или невыгодными в молочный продукты и обработка. [8]

Бычий β-лактоглобулин — это относительно небольшой белок из 162 остатки, с 18,4 кДа. В физиологические условия он преимущественно димерный, но диссоциирует на мономер ниже pH 3, сохраняя его родное государство как определено с помощью ЯМР. [9] И наоборот, β-лактоглобулин также встречается в тетрамерном, [10] октамерный [11] и другие мультимерные [12] агрегация формируется в различных природных условиях.

формы растворов β-лактоглобулина гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована для агрегации. [13] При длительном нагревании при низком pH и низком ионная сила образуется прозрачный «тонконитевый» гель, в котором молекулы белка собираются в длинные жесткие волокна.

β-Лактоглобулин — основной компонент молочная кожа, коагулирующие и денатурирующие при кипении молока. После денатурирования β-лактоглобулин образует тонкую гелеобразную пленку на поверхности молока.

Промежуточные продукты сворачивания для этого белка можно изучить с помощью световой спектроскопии и денатурирования. Такие эксперименты показывают необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представляет собой бета-лист. Evolution, вероятно, выбрала спиральный промежуточный продукт, чтобы избежать агрегации в процессе складывания. [14]

Клиническое значение

Поскольку молоко является известным аллергеном, [15] производителям необходимо доказать наличие или отсутствие β-лактоглобулина, чтобы гарантировать, что их маркировка соответствует требованиям Директивы ЕС. Лаборатории тестирования пищевых продуктов могут использовать иммуноферментный анализ методы выявления и количественного определения β-лактоглобулина в пищевых продуктах.

Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина микробной трансглутаминазой снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко. [16]

Функция

Рекомендации

1. ^ Сян Л., Мелтон Л., Люнг К. Х. (2019). «Взаимодействие β-лактоглобулина с малыми молекулами». В Varelis P, Melton L, Shahidi F (ред.). Энциклопедия пищевой химии. Vol. 2. Эльзевир. С. 560–565. Дои:10.1016 / B978-0-08-100596-5.21488-1. ISBN9780128140451 .
2. ^ Сойер Л. (1992). «Бета-лактоглобулин». В Fox PF, McSweeney PL (ред.). Продвинутая химия молочных продуктов: 1. Белки.. Прикладная наука Elsevier. С. 141–190. Дои:10.1007/978-1-4419-8602-3_7. ISBN978-1-4419-8602-3 .
3. ^ Сойер Л., Контопидис Г. (октябрь 2000 г.). «Основной липокалин, бычий бета-лактоглобулин». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Структура белка и молекулярная энзимология. 1482 (1–2): 136–48. Дои:10.1016 / s0167-4838 (00) 00160-6. PMID11058756.
4. ^ Контопидис Г., Холт С., Сойер Л. (апрель 2004 г.). «Приглашенный обзор: β-лактоглобулин: связывающие свойства, структура и функция». Журнал молочной науки. 87 (4): 785–96. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (04) 73222-1. PMID15259212.
5. ^ Roth-Walter F, Pacios LF, Gomez-Casado C, Hofstetter G, Roth GA, Singer J, et al. (2014-01-01). «Главный аллерген коровьего молока, Bos d 5, манипулирует Т-хелперами в зависимости от его нагрузки железом, связанным с сидерофором». PLOS ONE. 9 (8): e104803. Bibcode:2014PLoSO . 9j4803R. Дои:10.1371 / journal.pone.0104803. ЧВК4130594 . PMID25117976.
6. ^ Fiocchi A, Brozek J, Schünemann H, Bahna SL, von Berg A, Beyer K и др. (Апрель 2010 г.). «Рекомендации Всемирной организации по аллергии (WAO) по диагностике и обоснованию действий против аллергии на коровье молоко (DRACMA)». Журнал Всемирной организации аллергии. 3 (4): 57–161. Дои:10.1097 / WOX.0b013e3181defeb9. ЧВК3488907 . PMID23268426.
7. ^PDB: 3BLG ​; Qin BY, Bewley MC, Creamer LK, Baker HM, Baker EN, Jameson GB (октябрь 1998 г.). «Структурные основы перехода Танфорда бычьего бета-лактоглобулина». Биохимия. 37 (40): 14014–23. Дои:10.1021 / bi981016t. PMID9760236.
8. ^ Йост Р. (1993). «Функциональные характеристики молочных белков». Тенденции в пищевой науке и технологиях. 4 (9): 283–288. Дои:10.1016 / 0924-2244 (93) 90071-Н.
9. ^ Уринова С., Смит М.Х., Джеймсон Г.Б., Урин Д., Сойер Л., Барлоу П.Н. (апрель 2000 г.). «Структурные изменения, сопровождающие рН-индуцированную диссоциацию димера бета-лактоглобулина». Биохимия. 39 (13): 3565–74. Дои:10.1021 / bi992629o. PMID10736155.
10. ^ Тимашев С.Н., Тауненд Р. (1964). «Структура тетрамера β-лактоглобулина». Природа. 203 (4944): 517–519. Bibcode:1964Натура.203..517Т. Дои:10.1038 / 203517a0. S2CID4190604.
11. ^ Gottschalk M, Nilsson H, Roos H, Halle B (ноябрь 2003 г.). «Самоассоциация белков в растворе: димер бета-лактоглобулина крупного рогатого скота и октамер». Белковая наука. 12 (11): 2404–11. Дои:10.1110 / л.с. 0305903. ЧВК2366967 . PMID14573854.
12. ^ Риццути Б., Заппоне Б., депутат Де Санто, Гуцци Р. (январь 2010 г.). «Нативный бета-лактоглобулин самособирается в гексагональную столбчатую фазу на твердой поверхности». Langmuir. 26 (2): 1090–5. Дои:10.1021 / la902464f. PMID19877696.
13. ^ Бромли EH, Кребс MR, Дональд AM (2005). «Агрегация по шкале длины в бета-лактоглобулин». Фарадеевские дискуссии. 128: 13–27. Дои:10.1039 / b403014a. PMID15658764.
14. ^ Куваджима К., Ямая Х., Сугай С. (декабрь 1996 г.). «Промежуточный продукт фазы взрыва в рефолдинге бета-лактоглобулина, изученный с помощью кругового дихроизма остановленного потока и абсорбционной спектроскопии». Журнал молекулярной биологии. 264 (4): 806–22. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0678. PMID8980687.
15. ^ перечислено в Приложении IIIa Директивы 2000/13 / EC
16. ^ Оливье К.Э., Лима Р.П., Пинто Д.Г., Сантос Р.А., Силва Г.К., Лорена С.Л. и др. (Октябрь 2012 г.). «В поисках стратегии индукции толерантности к аллергии на коровье молоко: значительное снижение аллергенности на бета-лактоглобулин посредством полимеризации трансглутаминазы / цистеина». Клиники. 67 (10): 1171–9. Дои:10.6061 / клиники / 2012 (10) 09. ЧВК3460020 . PMID23070344.

• альфа-1 (Альфа-1-антихимотрипсин, Альфа-1-антитрипсин )
• альфа-2 (Альфа 2-антиплазмин )
• Антитромбин (Кофактор гепарина II )

• альфа-1 (Транскортин )
• альфа-2 (Церулоплазмин )
• Белок, связывающий ретинол

Источник: wikijaa.ru